Los Aminoácidos y la Estructura Primaria de las Proteínas

Funciones de las Proteínas

1. Muchas proteínas actúan como enzimas, los catalizadores bioquímicos. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones que suceden en los organismos vivos.
2.  Algunas proteínas se unen con otras moléculas para su almacenamiento y transporte. Por ejemplo, la mioglobina se enlaza con el oxígeno en las células de los músculos esquelético y cardíaco, mientras que la hemoglobina se une y transporta al O2 y al CO2 en los glóbulos rojos.
3. Algunas proteínas, como la tubulina, actina y colágena, proporcionan soporte y forma a las células, y en consecuencia a los tejidos y los organismos.
4.  Los conjuntos de proteínas pueden efectuar trabajo mecánico, como el movimiento de flagelos, la separación de cromosomas en la mitosis y la contracción de los músculos.
5. Muchas proteínas desempeñan un papel en la descodificación de la información celular. Algunas intervienen en la traducción, mientras que otras juegan un papel en la regulación de la expresión genética al unirse a los ácidos nucleicos.
6.  Algunas proteínas son hormonas que regulan las actividades bioquímicas en las células o los tejidos blancos; otras proteínas sirven como receptores de las hormonas.
7. Algunas proteínas desarrollan funciones muy especializadas. Por ejemplo, los anticuerpos defienden a los vertebrados contra infecciones bacterianas y víricas, y las toxinas, que producen algunas bacterias, matan organismos mayores.

Estructura General de los Aminoácidos

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para armar las moléculas de proteína. A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales. A pesar de la poca cantidad de los aminoácidos, se puede obtener una variedad enorme de distintos polipéptidos al unir los 20 aminoácidos comunes para formar distintas combinaciones.

Los aminoácidos se llaman así porque son derivados aminados de ácidos carboxílicos. En los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están unidos al mismo átomo de carbono: el átomo de carbono a. Así, todos los aminoácidos estándar que contienen las proteínas son a-aminoácidos. Al carbono a se unen otros dos sustituyentes: un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R) que es única para cada aminoácido.

En 19 de los 20 aminoácidos que se usan en la biosíntesis de proteínas, el átomo de carbono a es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la molécula no es quiral, porque el átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno). Los 19 aminoácidos quirales pueden, en consecuencia, existir como estereoisómeros. Los estereoisómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero difieren en el orden o configuración de sus átomos en el espacio. Los dos estereoisómeros son moléculas distintas que no se pueden interconvertir con facilidad entre sí ya que un cambio de configuración requiere romper uno o más enlaces.

Los 19 aminoácidos quirales con los que se ensamblan las proteínas presentan la configuración L, aunque en la naturaleza se encuentran unos pocos D-aminoácidos. Por convención, se supone que los aminoácidos tienen la configuración L, a menos que se indique específicamente que son D. Con frecuencia se aconseja dibujar las estructuras de los L-aminoácidos en una forma no comprometida estereoquímicamente, en especial cuando no es crítica para determinada descripción una representación estereoquímica correcta.

Estructura de los 20 Aminoácidos Comunes

Ionización de los Aminoácidos

Las propiedades físicas de los aminoácidos reciben influencias de los estados iónicos de los grupos a-carboxilo y a-amino y de todos los grupos ionizables que haya en las cadenas laterales. Cada grupo ionizable guarda relación con un valor específico de pKa, que corresponde al pH al que son iguales las concentraciones de las formas protonada y no protonada (sección 2.9). Cuando el pH de la solución es menor que el pKa, predomina la forma protonada y el aminoácido es entonces un ácido real, capaz de donar un protón. Cuando el pH de la solución es mayor que el pKadel grupo ionizable, la forma no protonada de ese grupo predomina, y el aminoácido existe en forma de base conjugada, que es aceptora de protones. Cada aminoácido tiene al menos dos valores de pKa que corresponden a la ionización de los grupos a-carboxilo y a-amino. Además, siete de los aminoácidos comunes tienen cadenas laterales ionizables con valores adicionales y medibles de pKa. Esos valores difieren entre los aminoácidos. Así, a determinado pH, con frecuencia los aminoácidos tienen cargas netas diferentes.

Union de Aminoacidos

La secuencia lineal de aminoácidos en una cadena polipeptídica se llama estructura primaria de una proteína. A los niveles más altos de estructura se les llaman estructura secundaria, terciaria y cuaternaria.

El enlace que se forma entre los aminoácidos es un enlace de amida y se llama enlace peptídico, o enlace de péptido. Esta unión se puede concebir como el resultado de una condensación simple del grupo carboxilo ade un aminoácido con el grupo amino a del otro. Observe que se pierde una molécula de agua de los aminoácidos que se condensan en la reacción, recuerde que esas reacciones

sencillas de condensación son en extremo desfavorables en soluciones acuosas debido al gigantesco exceso de moléculas de agua. La ruta real de síntesis de proteína implica intermediarios reactivos que superan esta limitación). A diferencia de los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos libres en solución, los grupos que intervienen en los enlaces peptídicos no tienen cargas iónicas.